Estructura de los aminoácidos.
General
Las proteínas son las moléculas más abundantes y funcionalmente diversas de los sistemas vivientes. Prácticamente cada proceso viviente depende de esta clase de moléculas. Por ejemplo, las enzimas y las hormonas polipeptídicas dirigen y regulan el metabolismo del cuerpo, mientras que las proteínas contráctiles del músculo permiten el movimiento. En elhueso, la proteína colágeno forma un entramado para la deposición de cristales de fosfato de calcio, actuando como los cables de acero en el concreto reforzado. En la sangre, proteínas tales como hemoglobina y albúmina sérica transportan moléculas esenciales para la vida, mientras que las inmunoglobulinas destruyen bacterias infecciosas y virus. En síntesis, las proteínas muestran una variedadincreíble de funciones y, sin embargo, todas comparten la característica estructural común de ser polímeros lineales de aminoácidos. A continuación describiremos las propiedades de los aminoácidos. Luego, exploraremos cómo estas unidades simples se unen para formar proteínas que poseen conformaciones tridimensionales únicas, haciéndolas capaces de realizar funciones biológicas específicas.
Estructurade los aminoácidos
Aunque se han descripto en la naturaleza más de 100 aminoácidos diferentes, solamente 20 de estas especies se encuentran, comúnmente, formando parte de las proteínas de mamíferos. Cada aminoácido (excepto la prolina) posee un grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena lateral que lo distingue (grupo «R»), unida al carbono a. A pH fisiológico (aproximadamente 7,4) el grupocarboxilo se encuentra disociado para formar el ión carboxilato con carga negativa (-COO-) y el grupo amino se encuentra protonado (-NH3+).
En las proteínas, estos grupos carboxilo y amino se combinan en uniones peptídicas y no se encuentran disponibles para reacciones químicas (a excepción de los puentes de hidrógeno, como veremos más adelante). De esta manera, es la naturaleza de las cadenaslaterales la que dictará el papel que un aminoácido jugará en la proteína. Es, por lo tanto, útil clasificar a los aminoácidos de acuerdo con la polaridad de sus cadenas laterales, es decir, si son no polares, polares no cargadas, ácidas o básicas.
A) Aminoácidos con cadenas laterales no polares:
Glicina (Gly), Valina (Val), Alanina (Ala), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Triptofano (Trp),Fenilalanina (Phe), Metionina (Met) y Prolina (Pro).
1- Cada uno de estos aminoácidos posee una cadena lateral no polar que no une o entrega protones ni participa en uniones puentes de hidrógeno o iónicas.
2- En las proteínas, las cadenas laterales de estos aminoácidos pueden agruparse debido a su hidrofobicidad, tal como ocurre con las gotas de aceite que cohalescen en soluciones acuosas. Laimportancia de estas interacciones hidrofóbicas en la estabilización de la estructura proteica, se discutirá más adelante.
3- La prolina difiere de otros aminoácidos en que contiene un grupo imino en lugar de un grupo a-amino.
B) Aminoácidos con cadenas laterales polares pero no cargadas:
Asparagina o asparragina (Asn), Glutamina (Gln), Cisteína (Cys), Serina (Ser), Treonina (Thr), Tirosina (Tyr).1- Estos aminoácidos tienen carga neta cero a pH neutro, aunque las cadenas laterales de la cisteína y la tirosina pueden perder un protón, a pH alcalino.
2- La cadena lateral de la cisteína posee un grupo sulfhidrilo (-SH), el que es un componente importante del sitio activo de muchas enzimas. En las proteínas, los grupos -SH de dos cisteínas pueden condensarse para formar el aminoácidocistina, el que contiene una unión covalente denominada puente disulfuro (-S-S-).
3- La serina, treonina y tirosina, contienen un grupo hidroxilo polar que, en las proteínas, puede participar en la formación de puentes de hidrógeno o servir como sitio de unión de grupos fosfatos o carbohidratos. Las cadenas laterales de la asparagina (o asparragina) y glutamina, contienen un grupo carbonilo y un…